纳米晶体的不同铂(Pt)表面通常在生物识别、表面浸润和催化活性等各种生物、物理和化学特性方面表现出显著差异。在本研究中，首次报道了两种最常见的低折射率表面的形状控制的Pt纳米晶体，即Pt(100)和Pt(111)，基于应用广泛的模型蛋白HP35的全原子分子动力学模拟，显示了显著不同的蛋白质变性能力。文章中证明了HP35在Pt(100)晶体表面保存良好，而在Pt(111)晶体表面会被严重破坏。这一惊人的差异源于两个铂晶体表面的第一水和层(FSS)中不同的水行为。另一方面，Pt(111)晶体表面的FSS中单层水的氢键网络非常稀疏且非常有缺陷，这使其更容易受到各种残基的渗透, 尤其是那些由于强的分散相互作用而具有平面侧链的蛋白(例如Phe，Trp和Arg)，从而导致随后的蛋白质解折叠。两种晶体表面某些关键氨基酸的结合自由能计算进一步揭示了其独特的蛋白质变性能力背后的分子起源。这篇研究工作揭示了当结合到不同的金属晶体表面时，界面水对于确定蛋白质的结构的至关重要性。发现的分子机制可能有助于未来生物辅助程序化合成复杂的Pt纳米结构的生物医学应用策略的发展。

    相关工作发表在杂志NanoScale上。我中心技术员刘胜堂老师为第一作者，苏州大学周如鸿教授和杨再兴副教授为共同通讯作者。